A calmodulina ocorre sob forma livre no citosol ou como sub-unidade da glicogênio fosforilase quinase. è uma proteína pequena e, com quatro sítios de ligação para o cálcio.
Quando esses sítios são ocupados, a calmodulina muda de conformação, podendo então se ligar a várias proteínas-alvo, alterado suas atividades.
Nos casos conhecidos de regulação de enzimas pelo complexo, ocorre sempre a ativação da enzima. Exemplos de enzimas ativadas são: glicogênio fosforilase quinase, proteína quinase dependente de cálcio-calmodulina, miosina quinase de músculos lisos.
Os processos metabólicos que utilizam cálcio ou cAMP (AMP cíclico)como segundos mensageiros são interligados! uma mesma enzima pode ser regulada tanto por cálcio-calmodulina como por cAMP, como ocorre com a glicogênio fosforilase quinase e miosina quinase de músculos lisos.
+ sobre cAMP: http://grupo4b-ampc.blogspot.com/
Referência: TORRES, b.b & MARZZOCCO, A. Bioquímica Básica 3ª ed.
3 comentários:
Não conseguimos postar nada hoje (09/12/2007), está dando um erro no internet explorer.
Postaremos aqui pelo "comentários".
O Cálcio e a contração muscular
Basicamente, a função do cálcio é ocupar determinados sítios reguladores, ação essa que evidencia partes da actina com as quais a miosina pode interagir com fortes ligações. A interação de actina e miosina é o processo básico que viabiliza e caracteriza a contração muscular.
Íons do elemento cálcio se ligam à subunidade TnC da troponina. Essa ligação é determinante para importantes mudanças nas relações entre actina, troponina e tropomiosina. Essas modificações atingem a questão da conformação do sistema, ou seja, há uma alteração nas posições ocupadas por troponina e tropomiosina no filamento de actina. “A interação entre TnC e TnI (também subunidade da troponina) torna-se mais forte, a de TnI à actina mais fraca e TnI é removida de seus sítios de fixação à actina; a união entre TnT (outra subunidade da troponina) e tropomiosina fica mais lábil, permitindo que a tropomiosina se desloque sobre a superfície da actina, deixando descobertos os sítios de ligação fraca da miosina à actina, anteriormente bloqueados pela tropomiosina.” (*) Conseqüentemente, possibilita-se a firmação de ligações fortes entre actina e miosina, capazes de gerar grande força e possibilitar o movimento de contração muscular. Tudo isso acontece graças a um impulso nervoso, que é respondido pelas cisternas do retículo endoplasmático com liberação de íons cálcio para o sarcoplasma. A concentração de cálcio no sarcoplasma aumenta, então, de 0,0000001M para 0,00001M, um aumento de cem vezes impulsionado pela permeabilização da membrana ao cálcio. Uma vez no sarcoplasma, o cálcio associa-se a TnC e inicia-se o processo de contração.
Não havendo mais impulso nervoso, o músculo entre em estado de relaxamento. Os íons de cálcio são rebombeados para o retículo sarcoplasmático. Não havendo cálcio que se associe à troponina, não há deslocamento de tropomiosina e não são abertos campos de atuação nos filamentos de actina para a miosina.
É importante salientar que a liberação dos íons de cálcio não só servem para desencadear o processo de contração muscular como para estimular a glicogenólise, ligando-se à fosforilase quinase.
(*): trecho retirado da terceira edição de Bioquímica Básica, de Anita Marzzoco e Bayardo B. Torres; Editora Guanabara Koogan. Livro este que também serviu como referência para todo o texto.
Postar um comentário